Investigadores da USC e de México avanzan na caracterización das proteínas

Para o labor computacional utilizáronse os recursos do Centro de supercomputación de Galicia

Por E.P. | SANTIAGO DE COMPOSTELA | 03/01/2017 | Actualizada ás 19:09

Comparte esta noticia

Investigadores da Universidade de Santiago de Compostela (USC) e da Universidade Nacional Autónoma de México (UNAM) avanzan na caracterización das proteínas, traballo que ten importantes repercusións para a industria biotecnolóxica. Así o destacou este martes a USC, que explica que as proteínas son moléculas de tamaño tipicamente grande, da orde de varios miles de átomos, formadas por cadeas de aminoácidos que se estruturan de xeito complexo. A actividade que realizan depende criticamente da estabilidade desa estrutura, co que se esta se perturba por algunha razón a proteína deixa de realizar a súa función, é dicir, perde actividade e xeralmente preséntase algunha patoloxía.

Ángel Piñeiro Guillén, profesor do grupo de Materia Branda e Biofísica Molecular do Departamento de Física aplicada da Universidade de Santiago
Ángel Piñeiro Guillén, profesor do grupo de Materia Branda e Biofísica Molecular do Departamento de Física aplicada da Universidade de Santiago | Fonte: USC.

"Hai unha relación xeralmente aceptada entre os conceptos de flexibilidade, estabilidade e actividade das proteínas: canto máis flexible é unha estrutura máis eficiente será na súa actividade pero ao mesmo tempo menos estable será a proteína", segundo concretou a USC.

Deste modo, nun momento da historia no que é posible manipular as proteínas para fins específicos que abranguen tanto aplicacións biotecnolóxicas como en ciencia fundamental, faise necesario cuantificar estes termos e aprender a explotalos, segundo destaca a USC.

Precisamente niso é no que traballa un equipo formado por físicos da Universidade de Santiago e químicos da Universidade Nacional Autónoma de México. Nun artigo que este martes publica a revista científica 'Structure', do grupo editorial Cell, introducen un novo concepto para caracterizar proteínas, a flexibilidade térmica, "e demostran a súa correlación a nivel cuantitativo con outro concepto importante xa establecido e aceptado nesta área de estudio, o da estabilidade cinética", segundo subliña a USC.

"A flexibilidade térmica mide cánto cambia a posición relativa de cada aminoácido dentro da proteína ao variar a temperatura. Se a posición dun aminoácido non varía significa que é moi pouco flexible, e se a súa posición relativa cambia moito coa temperatura entón este aminoácido será termicamente moi flexible", explicaron.

A correlación atopada entre a flexibilidade térmica obtida a partir das simulacións e a estabilidade cinética obtida a partir dos experimentos é "extraordinariamente boa, o cal permítenos realizar predicións sobre estruturas que aínda non se xeraron no laboratorio, aforrando deste xeito moito esforzo, tempo e diñeiro", segundo apunta o profesor do grupo de Materia Branda e Biofísica Molecular do Departamento de Física aplicada da USC, Ángel Piñeiro Guillén.

"As posibles repercusións deste traballo son moi interesantes xa que a metodoloxía empregada por medio das simulacións por ordenador é relativamente sinxela, rápida e barata e permite identificar aminoácidos específicos as mutacións dos cales afectan de xeito importante a estabilidade das estruturas", abundou.

"Sería posible, por exemplo, xerar unha proteína artificial capaz de realizar a súa función a altas temperaturas ou que simplemente teña unha vida útil moito máis longa", explicou Piñeiro, que engade que este tipo de modificacións resultan "interesantes" na industria biotecnolóxica e tamén para explicar diferenzas no funcionamento de estruturas que se atopan na natureza.

TESE

O traballo é resultado dunha colaboración de investigadores da USC co grupo do profesor Miguel Costas, da UNAM, e constitúe a achega principal da tese doutoral de Andrea Quezada, da mesma universidade e executora de todas as simulacións e experimentos.

O traballo experimental realizouse na UNAM, mentres que para o computacional se utilizaron os recursos do Centro de supercomputación de Galicia por parte do Grupo de Materia Branda e Biofísica Molecular da USC.

Comparte esta noticia
¿Gústache esta noticia?
Colabora para que sexan moitas máis activando GCplus
Que é GC plus? Achegas    icona Paypal icona VISA
Comenta